TIP Revista Especialitzada en Ciències Químic-Biològiques

Idioma: Català
Referències bibliogràfiques: 24 de Pàgines: 97-105
Arxiu PDF: 173.27 Kb.

a

RESUM

El dogma que relaciona la funció d’una proteïna amb una estructura tridimensional definida ha estat desafiat durant els últims anys pel descobriment i caracterització de les proteïnes conegudes com proteïnes no estructurades o desordenades. Aquestes proteïnes posseeixen una elevada flexibilitat estructural la qual els permet adoptar estructures diferents i, per tant, reconèixer lligands diversos conservant l’especificitat en el reconeixement dels mateixos. A les proteïnes d’aquest tipus, altament hidrofíliques i que s’acumulen davant condicions de dèficit hídric (sequera, salinitat, congelació) se’ls ha anomenat hidrofilinas. En plantes, les hidrofilinas millor caracteritzades són les proteïnes LEA (de l’anglès Late Embryogenesis Abundant) que s’acumulen abundantment en la llavor seca i en teixits vegetatius quan les plantes s’exposen a condicions de limitació d’aigua. Evidència recent ha demostrat que les proteïnes LEA es requereixen perquè les plantes toleren i s’adaptin a condicions de baixa disponibilitat d’aigua. Aquesta revisió descriu les dades més rellevants que associen les característiques fisicoquímiques d’aquestes proteïnes amb la seva flexibilitat estructural i com s’afecta aquesta per les condicions ambientals; així com, aquells relacionats amb les seves possibles funcions en la cèl·lula vegetal davant de situacions de limitació d’aigua.

REFERÈNCIES (EN AQUEST ARTICLE)

1. Stryer, L. Bioquímica (Freeman and Co, New York, 1995). 1064 pàg.

2. Tompa, P. Intrinsically Unstructured proteins. Trends Biochem. Sci. 27, 527-533 (2002).

3. Ward, J.J., et al. Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life. J. Mol. Biol. 337, 635-645 (2004).

4. Iakoucheva, LM, Brown, CJ, Lawson, JD, Obradovic, Z. & Dunker , AK Intrinsic disorder in cell-signalling and cancerassociated proteins. J. Mol. Biol. 323, 573-584 (2002).

5. Schad, I., Tompa, P. & Hegyi, H. The relationship between Proteome gran, structural disorder and organism complexity. Genome Biol. 12 (2011).

6. Dyson, H.J. & Wright, P.E. Intrinsically Unstructured proteins and their functions. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6, 197-208 (2005).

7. Mitchell, P.J. & Tijan, R. Transcriptional regulation in mammalian cells by sequence-specific DNA binding proteins. Science 245, 371-378 (1989).

8. Battaglia, M., et al. The Enigmatic LEA proteins and other hydrophilins. Plant Physiol. 148, 6-24 (2008).

9. Tompa, P. Intrinsically Unstructured proteins evolve by repeat expansió. Bioessays 25, 847-855 (2003).

10. Tsvetkov, P., Reuven, N. & Shaul, I. The nanny model for IDPs. Nat. Chem. Biol. 5, 778-781 (2009).

11. Cheng, M., et al. The p21 (Cip) and p27 (Kip) CDK “inhibitors” are essential activators of Cyclin D-dependent kinases in Murine fibroblasts. EMBO J. 18, 1571-1583 (1999).

12. Haarmann, CS, et al. The random-coil ‘C’ fragment of the dihydropyridine receptor II-III loop can activate or Inhibit native skeletal ryanodine receptors. Biochem. J. 372, 305- 316 (2003).

13. Ma, J. Stimulatory and inhibitory functions of the R domain on CFTR chloride channel. News Physiol. Sci. 15, 154-158 (2000).

14. Tompa, P., Mucsi, Z., Orosz, G. & Friedrich, P. Calpastanin subdomains A and C are activators of calpain. J. Biol. Chem. 277, 9022-9026 (2002).

15. Schwiebert, EM, et al. CFTR is a conductance regulator as well as a chloride channel. Physiol. Rev. 79, S145-S166 (1999).

16. Tompa, P. & Csermely, P. El rol dels structural disorder in the funct ió of RNA and protein xaperones. FASEB J. 18, 1169-1175 (2004).

17. Garay-Arroyo, A., Colmenero-Flores, JM, Garciarrubio, A. & Covarrubias, AA Highly hydrophilic proteins in Prokaryotes and eukaryotes are common during conditions of water deficit. J. Biol. Chem. 275, 5668-5674 (2000).

18. Dure, L. & Chlan, C. Developmental biochemistry of cotton seed embryogenesis and germination. XII.Purificació i propietats de les principals proteïnes d’emmagatzematge. Planta fisiol. 68, 180-186 (1981).

19. bies-ethève, n., et al. Inventari, evolució i expressió de la diversitat de perfils de la família de gens de proteïnes Lea (Embryogènia abundant) a Arabidopsis Thaliana. Planta mol. Bio.L 67, 107-124 (2008).

20. Zimmermann, P., Hirsch-Hoffmann, M., Henning, L. & gruissem , W. Genevestigator: Arabidopsis Microarray Base de dades i anàlisi de la caixa d’anàlisi. Planta fisiol. 136, 2621-2632 (2004).

21. Olvera-carrillo, Y., Campos, F., Reyes, JL, Garciarrubio, A. & Covarrubias, AA L’anàlisi funcional del grup 4 Les proteïnes abundants de l’embriologia tardana revelen la seva rellevància en la resposta adaptativa durant el dèficit d’aigua a Arabidopsis. Planta fisiol. 154, 373-390 (2010).

22. Soulages, JL, Kim, K., Walters, C. & Cushman, JC TemperaturaDed Helix ampliat / transicions de bobines aleatòries en un grup 1 Embriogènesi tardana-proteïna abundant de Soybean. Planta fisiol. 128, 822-832 (2002).

23. Reyes, J.L., et al. Les hidrofilines dels organismes distants poden protegir les activitats enzimàtiques dels efectes de la limitació de l’aigua in vitro. Medi de cèl·lules vegetals. 28, 709-718 (2005).

24. Reyes, J.L., et al. Dissecció funcional de les hidrofilines durant la protecció de congelació in vitro. Medi de cèl·lules vegetals. 31, 1781-1790 (2007).