Cleon.-Scientifiques de l’USAL décrivent un nouveau mécanisme de contrôle d’une enzyme « clé » pour la bonne division Cellulaire
Salamanque, 12 nov. (Presse Europe) –
Une enquête sur les professeurs du Département de la microbiologie et de la génétique et des membres du « Groupe d’ingénierie métabolique » de l’Université de Salamanque (USAL), José Luis Revuelta Doval et Rubén Martínez-box, décrit un nouveau mécanisme d’enzyme Imp déshydrogénase enzyme, qui est « clé » pour la division cellulaire « inconnue jusqu’à présent ».
comme L’USAL a informé, les résultats du travail qui expliqueraient en outre au niveau moléculaire pourquoi certaines mutations de cette enzyme provoquent une rétinite de pigmentosa ou des amauris congénitaux de Leber, viennent d’être publiées par la publication réputée «Nature Communications».
José Luis Revuelta a expliqué, à travers l’AR Communication de l’Université de Salamanque, qui « Impohydrogénase est l’un des principaux organismes de réglementation de la production cellulaire de nucléotides, qui sont les composants de l’ADN. S’il n’y a pas assez de nucléotides pour reproduire l’ADN, la cellule ne peut pas être divisée. « En fait, » certains médicaments largement utilisés aujourd’hui dans la clinique, tels que l’acide mycophénolique, la mizoribine ou la ribavirine, entre autres, avec immunosuppresseur, antiviral ou anti- L’activité tumorale inhibe l’activité enzymatique de l’impichydrogénase en empêchant la production de nucléotides et empêchant ainsi la division cellulaire », le professeur a souligné.
révolte a indiqué que« certaines mutations héréditaires impliquées dans des rétinopathies, telles que la pigmentation La rétinite ou le surfisme congénital de LEBER génère des enzymes déshydrogénases mutées, de sorte que «ne peut pas être réglementée par ce mécanisme, générant des quantités de nucléotides anormales qui, finalement, sont la cause de ces rétinopathies» incitant Revuelta Doval.
Implications des résultats
Les résultats obtenus par des scientifiques de l’Université de SA. Lanamana, avec la collaboration d’autres groupes de recherche du Centre de recherche sur le cancer (Salamanque), Del Irida (Salamanque), du Conseil national de la biotechnologie (Madrid) et de l’Université de Zaragosse, décrivent «une nouvelle façon totalement différente de celle utilisée. Loin d’inhiber cette enzyme à des fins chimiothérapides, « l’USAL a pointé sur l’usal.
De même, comme il a avancé, ils expliqueraient au niveau moléculaire pourquoi certaines mutations de cette enzyme proviennent de la rétinite pigmentosa ou de l’amaurose congénitale . Leber, caractérisé par une altération progressive de photorécepteurs.
Ces données ont une « pertinence particulière » car la rétinite pigmentosa est la dégénérescence héréditaire la plus fréquente de la rétine et apparaît dans l’une des 4 000 personnes, avec plus de 1,5 million de personnes. les personnes touchées dans le monde entier.
Le groupe dirigé par José Luis Revolt a déjà commencé à explorer le potentiel thérapeutique de ces découvertes et encons Il attend de recevoir un financement qui fournit et accélère de manière significative ce processus.
Intérêt biotechnologique
En plus de son potentiel biosanitaire, les résultats ont également « un énorme intérêt biotechnologique », étant donné que Comme dans les cellules humaines, la déréglementation de cette enzyme dans certains micro-organismes augmente la production de nucléotides qui sont les précurseurs directs des vitamines B2 et B9, ont remarqué USAL.
Comme expliqué, la production industrielle de la vitamine B2 est estimé à plus de 80 000 tonnes par an et la manipulation génétique de l’enzyme Imp déshydrogénase dans ces micro-organismes permettrait de générer des mutants avec un métabolisme intentionnellement modifié pour atteindre une augmentation de la production de ces vitamines.